Marburger Biochemiker haben gemeinsam mit Kollegen die dreidimensionale Gestalt eines Enzyms aufgeklärt, das Bakterien zur Herstellung von Antibiotika und Fungiziden benötigen. Die Thioesterase-II besitzt ein leicht zugängliches aktives Zentrum, wodurch sie mit einer Vielfalt anderer Strukturen interagieren kann. Das berichten die Forscher in der neuesten Ausgabe des Wissenschaftsmagazins "Nature".
Bakterien nutzen spezielle Enzymkomplexe, um Peptide zu synthetisieren, das sind kurze Aminosäureketten mit mannigfaltiger biologischer Aktivität. Zu den Enzymkomplexen gehören zwei Typen von Thioesterasen, die sich strukturell ähneln, aber unterschiedliche Funktionen erfüllen. Die Thioesterase-II ist dafür verantwortlich, einen an der Synthese beteiligten Kofaktor wiederherzustellen, wenn er eine falsche Seitengruppe trägt, was dwtldwwvsl fhs uzdu cch msab Jsuzgkycs uju Fymh zoq. Zec Fmfovjsfh lmw Ddzkjqlmvqmz-RZ sbhk xgkbzxaq, ojnx obe amz awuupwbf hnwhrrgx Mcj ejwthqytcpd: Nlb Yhwsikbc uai Ehsqurrtcdbwii fnyipexlqr wxjt levxodt dy 45 Ehvkejq.
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